Repaginamos o Microagulhamento

A Clínica Elegance repaginou o famoso microagulhamento. Agora ao invés de roller ou Dermapen, utilizamos o Smart Infusion.

Um dispositivo que se parece com um carimbo, composto por 20 agulhas de titânio banhadas a ouro, que penetram na pele criando microcanais para que os ativos penetrem diretamente na derme.

Isso mesmo você consegue proporcionar para pele o que ela está precisando e a entrega é imediata.

Além disso utilizamos o BoLCa (Botulinum Light Chain Type A) que é uma toxina específica para a derme, composto pela associação de peptídeo botulínico, derivado da Toxina A, ácido hialurônico, fator de crescimento (EGF).💉

Sendo muito indicado para tratar rugas finas, poros dilatados, sudorese excessiva, oleosidade e cicatrizes de acne. ⁣😱

Proporcionando ainda uma melhora na elasticidade e textura da pele. ⁣

Dra Raquel Vale. Graduada em Fisioterapia pela Univali – Universidade do Vale do Itajaí-SC (2004). Pós Graduação “Lato Sensu”- Especialização em Fisioterapia Dermatofuncional pela Faculdade CBES de Curitiba-PR  (2009). Graduanda em Biomedicina – Uniavan Balneário Camboriú – SC (2019).

Colágeno hidrolisado funciona?


O sucesso do colágeno hidrolisado não é de hoje. A preocupação com a qualidade de vida tem levado o consumidor a procurar e consumir produtos saudáveis, que possam melhorar as condições de saúde e promover o bem-estar. O colágeno era encontrada apenas em cápsula, sachê ou bala manipulada. Agora podemos achar nas prateleiras dos supermercados e farmácias, na forma de bombons, balas, água aromatizada, barrinha de cereais e até granola. .

O colágeno é encontrado nos tecidos conjuntivos do corpo, tais como os ossos, tendões, cartilagens, veias, pele, dentes, bem como nos músculos e na camada córnea dos olhos. Porém, com o início da fase adulta, a deficiência de colágeno começa a ser notada, pois o organismo diminui sua produção.

Pesquisas sobre a relação entre o envelhecimento da pele e a produção de colágeno têm aumentado nos últimos anos.

São comprovados clinicamente que os tratamentos antienvelhecimento, com ácido retinoico, laser, CO2 , microagulhamento, laser ndyag, laser ERBIUM, injeção intradérmica de ácido hialurônico, estimulam a produção de novo colágeno não fragmentado. Esses tratamentos promovem o equilíbrio entre a produção de colágeno e a ação das enzimas que o degradam, retardando o processo de envelhecimento e, consequentemente, melhoram a aparência e a saúde da pele.

E tomar colágeno hidrolisado funciona?

Os resultados das pesquisas de Zague et al. indicaram que a ingestão de colágeno hidrolisado pode aumentar a produção de colágeno pelos fibroblastos e retardar o envelhecimento da pele, reduzindo as mudanças relacionadas à matriz extracelular durante o envelhecimento por estimular o processo anabólico na pele. Os autores mostraram o potencial uso do colágeno hidrolisado como um complemento nutricional para prevenir a perda óssea.

Dra Raquel Vale. Graduada em Fisioterapia pela UNIVALI – Universidade do Vale do Itajaí, (2004). Pós-graduada em Fisioterapia Dermato Funcional, CBES , Curitiba(2010). Graduanda em Biomedicina- Uniavan- Balneário Camboriu 2019.

Referência Bibliográfica

Fisher GJ, Varani J, Voorhees JJ. Looking older: fibroblast collapse and therapeutic implications. Arch Dermatol Res. 2008;144(5):666-72.

Zague V, Freitas V, Rosa MC, Castro GA, Jaeger RG, MachadoSantelli GM. Collagen hydrolysate intake increases skin collagen expression and suppresses matrix metalloproteinase 2 activity. J Med Food. 2011;14(6):618-24

Souza AB, Oliveira NCP, Garcia T, Moreira AVBM. Desenvolvimento e análise sensorial de uma sobremesa à base de colágeno hidrolisado e soja. XIX Congresso Brasileiro de Ciência e Tecnologia de Alimentos; setembro de 2004; Recife: Anais.

Nunes A, Neto C, Souza M, Feliciano R, Formigoni MLM, Isausti EO. Processamento de mortadela de filé de Tilápia com fibras de colágeno. Rev Eletrônica Educ Tecnol. 2011;5(10):1-25.

Vale a pena fazer suplementação com colágeno?

Uma das principais causas do envelhecimento é a perda do colágeno pelo organismo. A pele e os músculos ficam flácidos, a densidade dos ossos diminui, as articulações e os ligamentos perdem elasticidade e força motora. A perda de colágeno ocorre a partir dos 30 anos, quando o corpo passa a perder 1% da proteína ao ano. (OLIVEIRA et al., 2010; RODRIGUES, 2009).

As proteínas são um grupo de macronutrientes definidos por sua constituição bioquímica de um ou mais polipeptídeos. Para deixar bem claro e resumido de modo que você consiga interpretar, é importante que você compreenda uma coisa: toda proteína é formada, estruturalmente, por uma seqüência de Aminoácidos.

Quando ingerimos o colágeno, ele inicia seu processo digestivo já na boca, através de enzimas, após desce em direção ao esôfago, estômago e intestino. No estômago é que ocorre uma das principais fases deste mecanismo, pois os ácidos farão com que o colágeno se torne absorvível.

O colágeno, assim como as demais proteínas ingeridas, não é absorvido como colágeno e sim como aminoácidos. Os aminoácidos serão utilizados pelas células para produzir diversos tipos de proteínas humanas, inclusive o colágeno, se assim for a necessidade principal do seu próprio corpo. ou seja, o que vale é o estímulo de seu corpo, e não o que você deseja e imagina que acontecerá.

Experimentos com ratos realizados por Oesser et al., para quantificar a distribuição de peptídeos de colágeno, indicaram que após a absorção intestinal, os peptídeos de colágeno se acumularam preferencialmente, na cartilagem e nos ossos.

Sobre a ingestão de colágeno hidrolisado as pesquisas mostram que ocorre uma função terapêutica positiva na osteoporose e osteoartrite, com potencial aumento da densidade mineral óssea, efeito protetor da cartilagem articular e principalmente no alívio sintomático em quadros de dor.

Na literatura científica pesquisada não houve consenso sobre a dosagem
de colágeno hidrolisado a ser administrada , mas observa-se que com a suplementação de 8g diária ocorre um aumento da concentração de glicina e prolina no plasma e doses equivalentes a 12g diária promovem melhora significativa nos sintomas de osteoartrite e osteoporose.

Sendo assim, a ingestão de colágeno, carne, ovo, ou qualquer outra proteína animal, se traduz portanto, no fornecimento de matéria prima, pois a proteína vai ser degradado em aminoácidos constituintes e o corpo vai utilizar esses aminoácidos para produzir suas próprias proteínas de colágeno de acordo com o tipo e a necessidade. Num paciente idoso, onde ocorre o envelhecimento não só da pele mas de todo seu organismo, é difícil acreditar que o colágeno ingerido vai ser utilizado pela célula para produzir colágeno para tratar rugas, sendo que outros tecidos mais importantes, como por exemplo os ossos também vão estar necessitando de colágeno!

Outro ponto importante é que o colágeno é produzido pelos fibroblastos que com o tempo vão perdendo sua capacidade de síntese, então para um resultado mais eficaz não basta apenas ingerir colágeno é necessário estimular a capacidade de síntese dos fibroblastos, e isso é possível ingerindo a vitamina C, que desempenha um papel importantíssimo nesse processo.

Tanto o envelhecimento quanto a má alimentação podem afetar a demanda de colágeno no corpo. O ideal a ser feito é seguir uma dieta onde ingesta alimentar supra as necessidades recomendadas tanto de energia, quanto de macro e micronutrientes. Sendo que a nutrição balanceada é essencial não só para prevenir doenças crônicas, mas também para manter a saúde do corpo e garantir seu funcionamento adequado. Se tiver dúvidas procure uma nutricionista, na maioria dos casos é melhor se alimentar de carne, legumes, carboidratos e verduras do que de cápsulas. E não esqueça o colágeno é uma proteína assim como carne e ovos e que todas as proteínas se tranformam em aminoácidos!

 


Dra Raquel Vale. Graduada em Fisioterapia pela UNIVALI – Universidade do Vale do Itajaí, (2004). Pós-graduada em Fisioterapia Dermato Funcional, CBES , Curitiba(2010). Graduanda em Biomedicina- Uniavan- Balneário Camboriu 2019.

Referências Bibliográfivcas

ALMEIDA, P. F. de; SANTANA, J.C.C. Avaliação da qualidade de uma gelatina obtida a partir de tarsos de frango. XXX Encontro Nacional de Engenharia de Produção (ENEGEP). Maturidade e desafios da Engenharia de Produção: competitividade das empresas, condições de trabalho, meio ambiente. São Carlos, SP. 2010.

FABBROCINI, F. et al. Tratamento de rugas periorbitais por terapia de indução de colágeno. Surgical & Cosmetic Dermatology, vol.1, no.3, p.:106-111, 2009.

Silva, Tatiane Ferreira da; Penna, Ana Lúcia Barretto. Colágeno: caracteristicas químicas e propriedades funcionais. Revista do Instituto Adolfo Lutz, v. 71, n. 3, p. 530-539, 2012. 

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ZIEGLER, F. La F.; SGARBIERI, V. C. Caracterização químiconutricional de um isolado protéico de soro de leite, um hidrolisado de colágeno bovino e misturas dos dois produtos. Rev. Nutr. vol.22 no.1, 2009.

GONÇALVES, Gleidiana Rodrigues et al. Benefícios da ingestão de colágeno para o organismo humano. Revista Eletrônica de Biologia (REB). ISSN 1983-7682, [S.l.], v. 8, n. 2, p. 190-206, ago. 2015. ISSN 1983-7682. Disponível em: <https://revistas.pucsp.br/reb/article/view/18568>. Acesso em: 20 abr. 2019.

LIANG, J.; PEI, X.; ZHANG, Z. et al. The protective effects of long-term oral administration of marine collagen hydrolysate from chum salmon on collagen matrix homeostasis in the chronological aged skin of Sprague-Dawley male rats. J Food Sci; 75 (8): H230-8, 2010. 22. BRASIL. Ministério da Saúde. Agência Nacional de Vigilância Sanitária. Resolução n° 16 de 30 de abril de 1999. Aprova o regulamento técnico de procedimentos para registro de alimentos e ou novos ingredientes. Diário Oficial da União de 03 de maio de 1999, Seção 1-E, p. 11.

Prestes RC. Colágeno e seus derivados: características e aplicações em produtos cárneos. UNOPAR Cient Ciênc Biol Saúde [Internet] 2013 [acesso em jan. 2014];15(1):65-74.

Roman JA, Sgarbieri VC. Caracterização físico-química do isolado protéico de soro de leite e gelatina de origem bovina. Braz J Food Technol [Internet] 2007 [acesso em 19 jan. 2014];10(2):137-43.

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